TEMA 5 - LAS PROTEÍNAS

TEMA 5 - Las proteínas.

Son biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O y P. 

Las proteínas están formadas por aminoácidos, mínimo 20 aminoácidos. 

Los aminoácidos están compuestos por un carbono alfa (quiral), del cuan se unen por enlaces covalentes,un hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral. Entre aminoácidos, se unen por enlaces peptídicos.

Esta es su estructura:

Se clasifican en HOLOPROTEÍNAS (estructura terciaria), compuestas por aminoácidos y HETEROPROTEÍNAS (Crommoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas) compuestas por aminoácidos y otras moléculas.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 

• Carácter anfótero
• Elevado punto de fusión 
• Actividad óptica D y L (NH₂)
• Enlace peptídico

Estructuras

PRIMARIA; Secuencia lineal de aminoácidos. (zig-zag)

Enlaces

• enlace covalente
• enlace peptídico

SECUNDARIA; Es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable.

Hay tres tipos:

• α-hélice  ENLACES : Covalentes, puentes de hidrógeno (intracadenarios) y enlace peptídico.

• Conformación β o lámina plegada  ENLACES:  Covalentes, puentes de hidrógeno (intercadenarios) y enlace peptídico.

• Hélice de colágeno  ENLACES:   Covalentes, peptídicos y de puentes de hidrógeno.

TERCIARIA;  Disposición en el espacio de la secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular, también puede ser fibrosa.

ENLACES  Enlaces covalentes, enlace peptídico, de puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas (interacciones iónicas) entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, Van der Waals y puentes de disulfuro.

CUATERNARIA;  Dos o más cadenas polipeptídicas (protómeros).

ENLACES Enlaces débiles no covalentes y enlaces disulfuro.

Dibujo visual de las estructuras.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

1. Solubilidad
2. Desnaturalización
3. Especificidad
4. Capacidad amortiguadora

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

1. Reserva
2. Transportadora
3. Contráctil
4. Protectora
5. Transducción
6. Hormonal
7. Estructural
8. Enzimática
9. Hemostática
10. Reconocimiento de señales químicas

ESQUEMA

ACTIVIDADES 

 1. Con respecto a las proteínas:

a)Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas. 

Estructura primaria, estructura secundaria (α-hélice, conformación β o lámina plegada, hélice de colágeno), estructura terciaria y estructura cuaternaria.

b)Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales. 

Los enlaces entre los elementos y el carbón (dentro de la estructura) son enlaces covalentes
En la estructura primaria podemos encontrar enlaces peptídicos entre los aminoácidos y enlaces covalentes entre los elementos que forman los aminoácidos.
En la estructura secundaria se diferencian diferentes formas, como por ejemplo
α-hélice en la cual se establecen enlaces covalentes, puentes de hidrógeno (intracadenarios) y enlace peptídico. En conformación β o lámina plegada se establecen enlaces covalentes, puentes de hidrógeno (intercadenarios) y enlace peptídico. Por último en la estructura secundaria la hélice de colágeno en la cual se establecen enlaces covalentes, peptídicos y de puentes de hidrógeno.

En la estructura terciaria que presentan enlaces característicos como por ejemplo; enlaces covalentes, enlace peptídico, de puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas (interacciones iónicas) entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, Van der Waals y puentes de disulfuro.
En la estructura cuaternaria se presentan enlaces débiles (no covalentes) y, enlaces de disulfuro.

c)Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas. 

Las α-queratinas presentan una estructura secundaria del tipo α-hélice, tiene función esquelética. (Pelo, plumas, uñas)

d)Describir dos propiedades generales de las proteínas. 

Una propiedad es la desnaturalización que es la rotura de enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Es el proceso inverso a obtener estructuras complejas. (Pérdida de las estructuras de orden superior). La desnaturalización puede ser provocada por varios factores, como el pH, la Tª, la urea y la polaridad del disolvente. Es reversible, es decir, puede recuperar la función cuando NO afecta a los enlaces peptídicos.

Otra propiedad como la especificidad, hay dos tipos de función y de especie. La de función depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos, es decir, del tipo y como están dispuestos; con una pequeña variación en la secuencia puede suponer la pérdida de la función. La de especie se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas dentro de una misma especie hay diferencias. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos.



e)Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

La función protectora.
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Por ejemplo el fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

La función enzimática.
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas, ya que las enzimas son catalizadores bioquímicos que aumentan la velocidad de reacciones bioquímicas.  Las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar con diversas moléculas. Los substratos reconocen un sitio específico que se denomina centro activo, que es donde más tarde el sustrato se unirá. Por ejemplo la enzima ADN polimerasa que hidroliza el ADN.

f)Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización es una propiedad de las proteínas que consiste en romper enlaces conservándose solamente la estructura primaria, la cual adopta una forma filamentosa. Puede ser provocada por varios factores, como el pH, la Tª, la urea y la polaridad del disolvente.
Este proceso puede ser reversible en el caso de que no afecte a los enlaces peptídicos, de esta manera las proteínas recuperan su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele precipitar, debido a que los grupos hidrofóbicos salen a zonas externas y se van agrupando.

g)¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

El carácter anfótero de los aminoácidos es una propiedad que permite regular el pH.
Los aminoácidos están formados por un átomo de hidrógeno, la cadena lateral, un grupo amino y uno carboxilo. Pues bien, estos dos últimos, el grupo amino y carboxilo, puede comportarse como iones híbridos. Es decir, pueden comportarse como cargas positivas o negativas, en función del medio ácido o básico para regularlo, cogiendo o soltando protones.

ACTIVIDADES PAU

1.

a)Estos monómeros son aminoácidos, que forman las proteínas. 

b)Los aminoácidos están unidos por enlace peptídico característico de las proteínas. Este enlace es covalente pero más corto que un enlace covalente normal. El enlace peptídico se da con el grupo carboxilo de un aminoácido (-COOH) y el grupo amino de otro aminoácido (-NH2), este enlace pierde una molécula de agua. Es un enlace muy rígido, tiene forma de N, no aporta apenas movimiento a la molécula, es decir, impide girar libremente.

c)Insulina: Su función es hormonal y trata de contrarrestar, mantener bajos los niveles de glucosa en sangre. Es secretada por el páncreas.
Miosina: Es una proteína que juntamente con la actina permite la contracción muscular.

2.

La estructura secundaria parte de la estructura primaria que es lineal, y gira, de esta forma se da la secundaria. Gira gracias a los enlaces covalentes, que son enlaces no rígidos.
Hay tres tipos;
α-Hélice: Esta estructura es estable porque se producen enlaces por puentes de hidrógeno dentro de la misma cadena, es decir, intracatenarios. Además del enlace peptídico.
Lámina plegada o conformación β: Esta es estable porque se asocian formando enlaces por puentes de hidrógeno y a diferencia de la α-Hélice, son intercatenarios, se enlazan con diferentes cadenas. Además del enlace peptídico.
Hélice de colágeno: Exclusivas del colágeno. En este caso es muy estable porque tiene tres hélices unidas por enlaces de puentes de hidrógeno.

En la estructura terciaria  se origina cuando la estructura secundaria se pliega y da una conformación globular. Tiene radicales apolares en el interior y polares en el exterior. Es muy estable por la gran cantidad de enlaces característicos; covalentes, peptídico, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, atracciones hidrofóbicas, Van der Waals y puentes de disulfuro, que son los más fuertes.



3.

El carácter anfótero de los aminoácidos es una propiedad que permite regular el pH. Los aminoácidos están formados por un átomo de hidrógeno, la cadena lateral, un grupo amino y uno carboxilo. Pues bien, estos dos últimos, el grupo amino y carboxilo, puede comportarse como iones híbridos. Es decir, pueden comportarse como cargas positivas o negativas, en función del medio ácido o básico para regularlo, cogiendo o soltando protones.

4.

a) La estructura terciaria, es la disposición en el espacio de la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular, es decir, forma redonda. Los radicales apolares se disponen en el interior y los polares se disponen en el exterior. Gracias a esto las proteínas globulares sean solubles en agua y disoluciones salinas. Tiene muchos enlaces característicos como por ejemplo; covalentes, peptídico, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, atracciones hidrofóbicas, Van der Waals y puentes de disulfuro.

En la estructura terciaria, se presentan tramos con estructura secundaria, es decir, rectos, cómo por ejemplo α-Hélice y conformación β. Y también tramos con giros. Hay dos tipos de estructura terciaria; globular y filamentosa. Según qué tipo de estructura sea tendrán unas propiedades u otras.
Existe un nivel estructural superior al tercero, y es la estructura cuaternaria. Esta estructura está formada por dos o más protómeros. Los protómeros son cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, que se van uniendo entre sí por enlaces débiles, NO covalentes, y a veces tipo disulfuro. Por ejemplo hemoglobina, tetrámero, cuatro protómeros.

b) El aumento de la temperatura, aumenta la energía cinética de las moléculas, de esta forma se desorganiza la estructura de las proteínas y comienza a desnaturalizarse. El interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la precipitación de la proteína desnaturalizada.

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